2017西醫(yī)綜合考研基礎(chǔ)復(fù)習(xí)筆記：生物化學(xué)篇

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一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類

1、非極性氨基酸

包括：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸

2、極性氨基酸

極性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸

酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸

堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸

其中：屬于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸

屬于亞氨基酸的是：脯氨酸

含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸

注意：在識記時可以只記第一個字，如堿性氨基酸包括：賴精組

二、氨基酸的理化性質(zhì)

1、兩性解離及等電點

氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的PH稱為該氨基酸的等電點。

2、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)

芳香族氨基酸在280nm波長附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故通過對280nm波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質(zhì)溶液進行定量分析。

3、茚三酮反應(yīng)

氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應(yīng)可生成藍紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。

三、肽

兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去1分子水縮合成最簡單的二肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10個以內(nèi)氨基酸連接而成多肽稱為寡肽;39個氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質(zhì)激素稱為多肽;51個氨基酸殘基組成的胰島素歸為蛋白質(zhì)。

多肽連中的自由氨基末端稱為N端，自由羧基末端稱為C端，命名從N端指向C端。

人體內(nèi)存在許多具有生物活性的肽，重要的有：

谷胱甘肽(GSH)：是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。GSH的巰基具有還原性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免被氧化，使蛋白質(zhì)或酶處于活性狀態(tài)。

四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。

主要化學(xué)鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。

2、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)：包括二級、三級、四級結(jié)構(gòu)。

1)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)，多為短距離效應(yīng)。可分為：

α-螺旋：多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時鐘走向，即右手螺旋，每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈，螺距為0.540nm。α-螺旋的每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形。

β-折疊：多肽鏈充分伸展，各肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈R基團交錯位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方;它們之間靠鏈間肽鍵羧基上的氧和亞氨基上的氫形成氫鍵維系構(gòu)象穩(wěn)定.

β-轉(zhuǎn)角：常發(fā)生于肽鏈進行180度回折時的轉(zhuǎn)角上，常有4個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為脯氨酸。

無規(guī)卷曲：無確定規(guī)律性的那段肽鏈。

主要化學(xué)鍵：氫鍵。

2)蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，顯示為長距離效應(yīng)。

主要化學(xué)鍵：疏水鍵(最主要)、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力。

3)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：對蛋白質(zhì)分子的二、三級結(jié)構(gòu)而言，只涉及一條多肽鏈卷曲而成的蛋白質(zhì)。在體內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子含有二條或多條肽鏈，每一條多肽鏈都有其完整的三級結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的亞基，亞基與亞基之間呈特定的三維空間排布，并以非共價鍵相連接。這種蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，為四級結(jié)構(gòu)。由一條肽鏈形成的蛋白質(zhì)沒有四級結(jié)構(gòu)。

五、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系

1、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象和特定生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。一級結(jié)構(gòu)相似的多肽或蛋白質(zhì)，其空間構(gòu)象以及功能也相似。

尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵

β-巰基乙醇可破壞二硫鍵

2、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)特有性質(zhì)和功能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。

肌紅蛋白：只有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，易與氧氣結(jié)合，氧解離曲線呈直角雙曲線。

血紅蛋白：具有4個亞基組成的四級結(jié)構(gòu)，可結(jié)合4分子氧。成人由兩條α-肽鏈(141個氨基酸殘基)和兩條β-肽鏈(146個氨基酸殘基)組成。在氧分壓較低時，與氧氣結(jié)合較難，氧解離曲線呈S狀曲線。因為：第一個亞基與氧氣結(jié)合以后，促進第二及第三個亞基與氧氣的結(jié)合，當(dāng)前三個亞基與氧氣結(jié)合后，又大大促進第四個亞基與氧氣結(jié)合，稱正協(xié)同效應(yīng)。結(jié)合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。

六、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

1、蛋白質(zhì)的兩性電離：蛋白質(zhì)兩端的氨基和羧基及側(cè)鏈中的某些基團，在一定的溶液PH條件下可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團。

2、蛋白質(zhì)的沉淀：在適當(dāng)條件下，蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象。包括：

a.丙酮沉淀，破壞水化層。也可用乙醇。

b.鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。

3、蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結(jié)構(gòu)的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結(jié)晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見的導(dǎo)致變性的因素有：加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。

4、蛋白質(zhì)的紫外吸收：由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有特征性吸收峰，可用蛋白質(zhì)定量測定。

5、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)

a.茚三酮反應(yīng)：經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生此反應(yīng)，詳見二、3

b. 雙縮脲反應(yīng)：蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應(yīng)。蛋白質(zhì)水解加強，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降，可檢測蛋白質(zhì)水解程度。

七、蛋白質(zhì)的分離和純化

1、沉淀，見六

2、電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或負(fù)極移動。根據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。

3、透析：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。

4、層析：

a.離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定PH時，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負(fù)電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。

b.分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質(zhì)進入孔內(nèi)，滯留時間長，大分子蛋白質(zhì)不能時入孔內(nèi)而徑直流出。

5、超速離心：既可以用來分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同而分開。